Lacasas: Proteínas amigables con el medio ambiente para descontaminar el agua
M. en C. Joaquín Ramírez Ramírez
La contaminación del agua es uno de los problemas ambientales más importantes en la actualidad. Los productos de desecho de muchas industrias consisten en compuestos tóxicos que persisten en el ambiente, ya que son difíciles de degradar por los microorganismos. La biotecnología (procesos que implican el uso de organismos vivos o sus derivados) es una de las herramientas más adecuadas para la prevención, control y eliminación de contaminantes ambientales. La biocatálisis ambiental se basa en el uso de enzimas (proteínas que aceleran reacciones químicas) capaces de transformar un compuesto contaminante en otro con menor toxicidad o mayor susceptibilidad a ser degradado.
Las lacasas son enzimas que catalizan la oxidación de una gran variedad de compuestos químicos, entre ellos algunos compuestos contaminantes como los fenoles. La enzima requiere únicamente el oxígeno del aire, y genera agua como subproducto, por lo que se considera una alternativa ambientalmente amigable para la descontaminación del agua.
La aplicación de la lacasa a nivel industrial se ha visto limitada por su baja estabilidad en condiciones de operación. Como toda proteína, la enzima puede inactivarse bajo condiciones de reacción que se alejan de las naturales; por ejemplo, la presencia de solventes orgánicos o altas temperaturas. También puede inactivarse por el tipo de reacción que cataliza. Cuando la lacasa oxida compuestos fenólicos (plaguicidas o compuestos provenientes de procesos de la industria del petróleo, como los hidrocarburos policíclicos aromáticos), se forman radicales libres, que son especies químicas sumamente reactivas capaces de reaccionar entre sí y formar polímeros insolubles. Estos últimos pueden separarse del agua por fi ltración. Sin embargo, los radicales libres tambien pueden reaccionar con la enzima, lo que lleva a su inactivación.
En el laboratorio se ha investigado este mecanismo de inactivación. Se ha estudiado la velocidad con la que pierde actividad una lacasa proveniente del hongo Coriolopsis gallica durante la oxidación de distintos fenoles. Los resultados indican que la velocidad de inactivación de la enzima depende principalmente del poder oxidante de los radicales y de la concentración de los mismos. Además, se logró determinar que una cierta cantidad de enzima queda atrapada en los polímeros polifenólicos (productos de la reacción). Con este trabajo se obtuvo mayor información sobre el proceso de inactivación de la lacasa, con miras a diseñar una enzima más estable a través de diferentes estrategias. Así, se podría contar con procesos biocatalíticos para eliminar compuestos tóxicos presentes en aguas y suelos.
Este trabajo le otorgó al Biol. Joaquín Ramírez Ramírez el grado de Maestro en Ciencias Bioquímicas, bajo la tutoría de la Dra. Marcela Ayala Aceves (maa@ibt.unam.mx)
Fuente: “Biotecnología en Movimiento“, revista de divulgación del Instituto de Biotecnología de la UNAM
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